Les enzymes sont des catalyseurs biologiques d'une efficacité et d'une spécificité remarquables. Les enzymes sont habituellemnt des protéines, seuls quelques ARN (ribozymes) ont une activité enzymatique.

Les caractéristiques des réactions enzymatiques sont étudiées en faisant varier les conditions initiales de réactions et en mesurant les vitesses initiales de formation des produits (ou de disparition des réactifs). Le mécanisme réactionnel de la réaction enzymatique met en oeuvre la formation d'un complexe enzyme-substrat instable qui se décompose en formant le produit de la réaction.

La loi de vitesse qui décrit la réaction est la loi de Michaelis-Menten. Elle s'applique pour les vitesses initiales de la réaction lorsque la concentration d'enzyme est faible par rapport à celle du substrat. On détermine les constantes cinétiques de l'enzyme Km, Vmax et kcat de manière graphique en utilisant la représentation de Lineweaver-Burk.

La vitesse de la réaction enzymatique est généralement influencée par le pH, par la température et par la présence d'inhibiteurs. Les inhibiteurs réversibles les plus courants sont les inhibiteurs compétitifs qui occupent le site actif et diminue l'accessibilté du substrat. Les inhibiteurs non compétitifs ne se fixent pas sur le site catalytique mais diminuent indirectement l'efficacité de l'enzyme.