PROTEINES

Une protéine :
1. est constituée par un enchaînement d'acides aminés D
2. est une macromolécule qui porte des charges électriques
3. est toujours hydrophobe
4. a nécessairement une partie de sa structure en feuillet beta
Des liaisons covalentes entre les acides aminés interviennent dans
1. la structure primaire
2. la structure du feuillet beta
3. la structure tertiaire
4. dans la structure de l'hélice alpha
Caractéristiques de la liaison peptidique :
1. les atomes participant à la liaison sont dans un plan à cause du caractère partiel de la double liaison entre le CO et le NH
2. l'hydrogène lié à l'azote est en position cis par rapport à l'oxygène du CO
3. est, par définition, une liaison entre deux peptides
4. l' oxygène lié au carbone dans le groupe CO est un donneur d'électrons pour la liaison
L'hélice alpha :
1. est stabilisée par des liaisons hydrogène établies entre les groupes des chaînes latérales des résidus aminoacyl
2. est stabilisée par les liaisons hydrogène établies entre un NH et un CO du squelette de la chaîne situé 8 résidus plus loin
3. est stabilisée par des liaisons hydrogène intrachaînes
4. est organisée de telle sorte que les chaînes latérales des résidus sont dirigées vers l'intérieur de l'hélice
Le feuillet beta :
1. existe exclusivement dans les protéines fibreuses
2. à séquence identique, conduit à une molécule plus courte que l'hélice alpha
3. nécessite la présence d'acides aminés à chaînes latérales d'encombrement stérique important
4. est souvent présent sous forme associée avec un autre feuillet
La structure tertiaire d'une protéine
1. nécessite la présence d'acides aminés à chaînes latérales d'encombrement stérique faible
2. donne toujours à la protéine une forme sphérique
3. est la même pour toutes les protéines
4. fait parfois intervenir des liaisons covalentes
Les protéines globulaires
1. ont une surface externe hydrophile.
2. sont toujours formées d'un seul domaine.
3. ont toujours une structure en hélice alpha.
4. ont un diamètre de l'ordre du micromètre.
Les protéines fibreuses
1. sont solubles dans l'eau
2. ont souvent un rôle structural
3. ont obligatoirement une structure tertiaire en feuillets beta
4. n'ont pas de structure tertiaire
Le peptide P a comme séquence Asp-Ala-Ser-Glu-Val-Asn. Cet oligopeptide
1. a l'acide aspartique comme résidu C-terminal
2. a l'asparagine comme résidu C-terminal
3. libérera 6 acides aminés différents après un traitement de courte durée par une carboxypeptidase
4. sera coupé par la trypsine
Le peptide Val-Cys-Asp-Lys-Gly-His-Cys-Phe-Ser-Arg-Trp-Arg-Glu a les caractéristiques suivantes :
1. l' action du dinitrofluorobenzène (FDNB) se fera sur Glu
2. le peptide possède autant de liaisons peptidiques que de résidus
3. le peptide a pour extrémité N-terminale Glu
4. le sens de la chaîne peptidique va de Val à Glu
Les oligopeptides :
1. sont constitués par association d'un grand nombre d'acides aminés
2. sont constitués par des acides aminés L
3. sont constitués par association d'un mélange d'acides aminés D et d'acides aminés L
4. ne porte pas de charge électrique
La liaison peptidique
1. est une réaction de déshydratation entre 2 acides aminés
2. est une réaction facilement réversible
3. s'établit spontanément et au hasard quand 2 acides aminés se rencontrent dans une cellule
4. est, par définition, une liaison entre deux peptides
L'hélice alpha :
1. est stabilisée par les liaisons hydrogène établies entre les NH et CO du squelette de la chaîne
2. est stabilisée par des liaisons hydrogène inter-chaînes
3. est organisée de telle sorte que les chaînes latérales des résidus sont dirigées vers l' extérieur de l'hélice
4. est moins étirée qu'un feuillet beta ayant de même nombre de résidus
Ces propriétés sont communes à l'hélice alpha et au feuillet beta :
1. une forme en bâtonnet
2. des liaisons hydrogène entre les groupes CO et NH
3. la même distance entre 2 résidus adjacents
4. des chaînes latérales peu volumineuses
Les protéines globulaires
1. ont une surface externe plutôt hydrophobe
2. sont insolubles dans l'eau
3. ont toutes le même diamètre
4. ont des résidus hydrophobes situés à l'intérieur de la structure
Parmi les liaisons citées, une liaison est classée comme liaison forte :
1. la liaison hydrogène
2. la liaison ionique
3. la liaison peptidique
4. l' interaction hydrophobe
Pour dénaturer une protéine
1. on la chauffe
2. on la dilue avec de l'eau distillée
3. on la mélange avec une autre protéine
4. on la place dans un champ électrique
Le peptide Glu-Cys-Asp-Lys-Gly-His-Cys-Phe-Ser-Arg-Trp-Arg-Val a les caractéristiques suivantes :
1. l' action du dinitrofluorobenzène (FDNB) se fera sur Glu
2. le peptide possède autant de liaisons peptiques que de résidus
3. la carboxypeptidase libérera Glu
4. le sens conventionnel de la chaîne peptidique va de Val à Glu
Une endopeptidase comme la trypsine
1. coupe soit à l'extrémité N-terminale soit à l'extrémité C-terminale
2. ne peut couper la protéine que sur un seul site
3. coupe de manière spécifique
4. est un type d' enzyme très rare.