PROTEINES
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Une protéine :
- est constituée par un enchaînement d'acides aminés D
- est une macromolécule qui porte des charges électriques
- est toujours hydrophobe
- a nécessairement une partie de sa structure en feuillet beta
Des liaisons covalentes entre les acides aminés interviennent dans
- la structure primaire
- la structure du feuillet beta
- la structure tertiaire
- dans la structure de l'hélice alpha
Caractéristiques de la liaison peptidique :
- les atomes participant à la liaison sont dans un plan à cause du caractère partiel de la double liaison entre le CO et le NH
- l'hydrogène lié à l'azote est en position cis par rapport à l'oxygène du CO
- est, par définition, une liaison entre deux peptides
- l' oxygène lié au carbone dans le groupe CO est un donneur d'électrons pour la liaison
L'hélice alpha :
- est stabilisée par des liaisons hydrogène établies entre les groupes des chaînes latérales des résidus aminoacyl
- est stabilisée par les liaisons hydrogène établies entre un NH et un CO du squelette de la chaîne situé 8 résidus plus loin
- est stabilisée par des liaisons hydrogène intrachaînes
- est organisée de telle sorte que les chaînes latérales des résidus sont dirigées vers l'intérieur de l'hélice
Le feuillet beta :
- existe exclusivement dans les protéines fibreuses
- à séquence identique, conduit à une molécule plus courte que l'hélice alpha
- nécessite la présence d'acides aminés à chaînes latérales d'encombrement stérique important
- est souvent présent sous forme associée avec un autre feuillet
La structure tertiaire d'une protéine
- nécessite la présence d'acides aminés à chaînes latérales d'encombrement stérique faible
- donne toujours à la protéine une forme sphérique
- est la même pour toutes les protéines
- fait parfois intervenir des liaisons covalentes
Les protéines globulaires
- ont une surface externe hydrophile.
- sont toujours formées d'un seul domaine.
- ont toujours une structure en hélice alpha.
- ont un diamètre de l'ordre du micromètre.
Les protéines fibreuses
- sont solubles dans l'eau
- ont souvent un rôle structural
- ont obligatoirement une structure tertiaire en feuillets beta
- n'ont pas de structure tertiaire
Le peptide P a comme séquence Asp-Ala-Ser-Glu-Val-Asn. Cet oligopeptide
- a l'acide aspartique comme résidu C-terminal
- a l'asparagine comme résidu C-terminal
- libérera 6 acides aminés différents après un traitement de courte durée par une carboxypeptidase
- sera coupé par la trypsine
Le peptide Val-Cys-Asp-Lys-Gly-His-Cys-Phe-Ser-Arg-Trp-Arg-Glu a les caractéristiques suivantes :
- l' action du dinitrofluorobenzène (FDNB) se fera sur Glu
- le peptide possède autant de liaisons peptidiques que de résidus
- le peptide a pour extrémité N-terminale Glu
- le sens de la chaîne peptidique va de Val à Glu
Les oligopeptides :
- sont constitués par association d'un grand nombre d'acides aminés
- sont constitués par des acides aminés L
- sont constitués par association d'un mélange d'acides aminés D et d'acides aminés L
- ne porte pas de charge électrique
La liaison peptidique
- est une réaction de déshydratation entre 2 acides aminés
- est une réaction facilement réversible
- s'établit spontanément et au hasard quand 2 acides aminés se rencontrent dans une cellule
- est, par définition, une liaison entre deux peptides
L'hélice alpha :
- est stabilisée par les liaisons hydrogène établies entre les NH et CO du squelette de la chaîne
- est stabilisée par des liaisons hydrogène inter-chaînes
- est organisée de telle sorte que les chaînes latérales des résidus sont dirigées vers l' extérieur de l'hélice
- est moins étirée qu'un feuillet beta ayant de même nombre de résidus
Ces propriétés sont communes à l'hélice alpha et au feuillet beta :
- une forme en bâtonnet
- des liaisons hydrogène entre les groupes CO et NH
- la même distance entre 2 résidus adjacents
- des chaînes latérales peu volumineuses
Les protéines globulaires
- ont une surface externe plutôt hydrophobe
- sont insolubles dans l'eau
- ont toutes le même diamètre
- ont des résidus hydrophobes situés à l'intérieur de la structure
Parmi les liaisons citées, une liaison est classée comme liaison forte :
- la liaison hydrogène
- la liaison ionique
- la liaison peptidique
- l' interaction hydrophobe
Pour dénaturer une protéine
- on la chauffe
- on la dilue avec de l'eau distillée
- on la mélange avec une autre protéine
- on la place dans un champ électrique
Le peptide Glu-Cys-Asp-Lys-Gly-His-Cys-Phe-Ser-Arg-Trp-Arg-Val a les caractéristiques suivantes :
- l' action du dinitrofluorobenzène (FDNB) se fera sur Glu
- le peptide possède autant de liaisons peptiques que de résidus
- la carboxypeptidase libérera Glu
- le sens conventionnel de la chaîne peptidique va de Val à Glu
Une endopeptidase comme la trypsine
- coupe soit à l'extrémité N-terminale soit à l'extrémité C-terminale
- ne peut couper la protéine que sur un seul site
- coupe de manière spécifique
- est un type d' enzyme très rare.